L'uréase, un catalyseur au service d'une bactérie

Ce premier exercice du bac S 2013 en Métropole vaut 5 points et se traite en 50 minutes environ. Il part d'une enzyme, l'uréase, qui hydrolyse l'urée en ammoniac et en dioxyde de carbone, puis montre comment la bactérie Helicobacter pylori s'en sert pour survivre dans l'estomac. Deux chapitres se croisent : la cinétique chimique (catalyse, temps de demi-réaction, facteurs cinétiques) et les réactions acide-base (pH d'un acide fort, diagramme de prédominance). Les calculs sont rares ; ce qui rapporte des points, c'est la précision des définitions et l'exploitation des documents.

Partie 1.1 : équation, temps de demi-réaction et catalyse

L'équation s'écrit NH₂-CO-NH₂ + H₂O → 2 NH₃ + CO₂. Le coefficient 2 devant l'ammoniac vient des deux atomes d'azote de l'urée ; il suffit de vérifier la conservation de chaque élément. Le temps de demi-réaction est la durée au bout de laquelle l'avancement atteint la moitié de l'avancement final, x(t_1/2) = x_f/2. Le piège classique consiste à le présenter comme la moitié de la durée de la réaction : la réaction ralentit, elle dure bien plus que deux fois t_1/2.

Pour justifier le rôle de catalyseur, on convertit d'abord les 60 ans en secondes, soit environ 1,9 × 10⁹ s, que l'on compare aux 2 × 10^-5 s mesurées avec l'enzyme. Le temps de demi-réaction est divisé par environ 10¹⁴. Le second argument est souvent oublié : l'uréase n'apparaît pas dans l'équation, elle n'est donc pas consommée. Ce sont ces deux critères réunis qui définissent un catalyseur.

Partie 1.2 : l'influence de la température

En règle générale, une élévation de température accélère une réaction. Le document 1 nuance ce résultat pour la réaction catalysée : l'activité relative de l'uréase passe de 65 % à 30 °C à 100 % à 60 °C, puis redescend à 75 % à 70 °C et 60 % à 80 °C. Pour décrire un graphe, il faut donner le sens de variation, citer les valeurs lues et relier l'activité à la vitesse de réaction. L'explication se trouve dans le texte introductif : la structure tridimensionnelle de l'enzyme, et donc son site actif, est maintenue par des liaisons hydrogène dont la formation dépend de la température. Au-delà de 60 °C, la structure se déforme et l'enzyme catalyse moins bien. Deux effets s'opposent, l'agitation thermique et l'altération du catalyseur.

Partie 2 : le pH de l'estomac

Le contenu de l'estomac est assimilé à de l'acide chlorhydrique à 1,0 × 10^-2 mol·L^-1. Un acide fort réagit totalement avec l'eau, donc [H₃O⁺] = c et pH = 2,0, écrit avec deux chiffres significatifs. Comme le pH est inférieur au pKa de 9,2 du couple NH₄⁺/NH₃, c'est l'ion ammonium qui prédomine ; un diagramme de prédominance rend la justification immédiate. L'ammoniac sécrété consomme des ions H₃O⁺ : le pH augmente localement autour de la bactérie. Enfin, le document 2 montre une activité de l'uréase nulle entre pH 0 et 3 : à pH 2,0, l'enzyme seule ne peut pas agir.

Conseils pour réussir

Soignez les unités avant toute comparaison numérique, et ne gardez que l'ordre de grandeur quand une donnée n'a qu'un chiffre significatif. Citez systématiquement les valeurs lues sur les documents, puisque la question le demande implicitement. Rappelez enfin que la relation pH = -log c ne vaut que pour un acide fort : la justifier fait partie de la réponse attendue.